Фактически все именитые белки считаются продуктами биохимической конденсации 20 аминокислот. Четверть века назад 25 изыскатели нашли 20 первую протеиногенную аминокислоту – селеноцистеин, и в пределах десятилетия назад – 20 вторую – пирролизин.

До реального времени у изыскателей не было представления про то, как таковой непривычный строительный блок образовывается в клеточке, но изыскателям из Тех. Института Мюнхена получилось найти постройка основного фермента, вовлеченного в биосинтез пирролизина.
Белки играют основную роль в основном количестве действий, связанных с разменом препаратов. Постройка белков очень разнородно, исключительно в организме жителя нашей планеты в размене препаратов задействовано в пределах сотки тыс. разных типов белков, основное количество которых образовано остатками 20 аминокислот. Только не слишком большая доля белков, играющих главную роль в деликатных действиях метаболизма, имеет внутри себя остаток селеноцистеина – слишком редкой 21-ой аминокислоты, в первый раз найденной в 1986 году.

Нежданностью для биохимиков было открытие в 2002 году 20 2 протеиногенной аминокислоты – пирролизина, который был выделен из метанодышащих бактерий-архей рода Methanosarcinaceae; генетический код данных организмов разрешает им встраивать пирролизин в подрастающую цепь белка в ходе трансляции. У данных архей имеющие пирролизин белки применяются в действиях энергетического размена. Пирролизин, расположено в каталитически интенсивном центре многофункциональных белков и отвечает за их работу – без пирролизина энергетический размен у Methanosarcinaceae следует со вескими нарушениями.

В начале марта 2011 изыскатели из Института Огайо сумели отчасти расшифровать схему биосинтеза пирролизина. Был предложен грядущий приспособление – фермент Pyl катализирует первую стадию синтеза пирролизина с помощью конвертации аминокислоты лизина в интермедиат – метилорнитин (metyhlornithine). Биохимикам из категории Михеля Гролля (Michael Groll) получилось установить кристаллическую текстуру фермента PylВ при помощи рентгеноструктурного анализа.

К изумлению изыскателей, им получилось «поймать фермент на месте правонарушения» – рентгеноструктурный тест был изготовлен с образчика био катализатора, интенсивный центр которого еще был занят продуктом реакции – метилорнитином. Данное событие разрешило не столько найти постройка PylВ, ведь и переоборудовать схему образования метилорнитина из лизина.

Каталитическая трансформация лизина случается при участии находящихся в интенсивном центре 4 атомов железа и 4 атомов серы. По версии Гролля, реакция довольно необыкновенна, в лабораторных критериях нельзя совершить одностадийный синтез метилорнитина отталкиваясь от лизина.

Необыкновенности биохимической конверсии лизина в метилорнитин имеют все шансы посодействовать изыскателям взять в толк, каким образом состоялось перемена системы размена препаратов, позволившее микробам создавать непривычную аминокислоту, остаток коей в белке, кроме всего прочего, содействует протеканию довольно специфичной реакции. Вполне вероятно, собственно приобретенная информация окажется нужной для изыскателей, делающих «искусственного происхождения» ферменты, которые имеют все шансы оказаться нужными для промышленной биотехнологии и биомедицины.


Нет комментариев к записи “Биологический синтез аминокислоты
Оставьте свой комментарий:

Полное имя

Адрес e-mail (без публикации)


Комментарии из соц. сетей:
Просмотров: 237
Поставь оценку!
1 Звезда2 Звезды3 Звезды4 Звезды5 Звезд
Loading ... Loading ...

Mygeog.ru © 2009 - 2016